La función de la hemoglobina en nuestro cuerpo parece bastante sencilla a simple vista: transporta moléculas de oxígeno a través de la sangre. Pero esto solo funciona de modo eficaz porque la molécula de hemoglobina es extremadamente compleja. Lo mismo se aplica a la clorofila, que convierte la luz solar en energía para las plantas.
Para entender los trucos sutiles de las moléculas complejas, los expertos analizan estructuras similares pero más simples. Uno de esos expertos es Günther Rupprechter, de la Universidad Tecnológica de Viena. Rupprechter se ha especializado en el estudio las ftalocianinas, cuya estructura de anillo molecular se parece a la de la hemoglobina y la clorofila. Y lo que descubrió fue que el centro de estas estructuras de anillo puede cambiarse a diferentes estados con la ayuda de la luz verde, un estímulo que afecta el comportamiento químico de dichas moléculas.
El hallazgo, publicado en Nature Communications, no solo ayuda a comprender los procesos biológicos, sino que también abre nuevas posibilidades para utilizar en el laboratorio, los trucos de la naturaleza con otros fines.
“Las ftalocianinas que estudiamos son tintes de color con una estructura de anillo característica – explica Rupprechter –. Para esta estructura de anillo es crucial que puede contener un átomo de hierro en su centro, al igual que los tintes rojos en forma de anillo en la hemoglobina. La clorofila, por otro lado, tiene un anillo similar que captura átomos de magnesio”.
Para estudiar las moléculas, se las irradió con luz láser, utilizando una combinación de luz verde e infrarroja.
Los resultados mostraron que la luz verde del láser era responsable de un efecto notable: al principio, todos los átomos de hierro eran idénticos, pero la interacción con la luz verde los cambia a diferentes estados.
“Esto también cambia la frecuencia de oscilación de la molécula de carbono en el átomo de hierro, lo que nos muestra cuán sensibles son estas estructuras ante pequeños cambios – concluye Rupprechter –. Esa es también la razón por la que las biomoléculas en nuestros cuerpos tienen una estructura tan compleja: los componentes proteicos tienen un impacto mínimo en los estados del átomo metálico, pero este impacto mínimo puede tener implicaciones muy importantes”.
Hasta ahora, estos efectos solo podían estudiarse a temperaturas extremadamente bajas y en condiciones de vacío. El hallazgo del equipo de Rupprechter abre nuevas posibilidades para una mejor comprensión del comportamiento químico de las sustancias biológicas.
También podría abrir la oportunidad de adaptar nuevas moléculas para optimizarlas para fines químicos específicos de la naturaleza.
Juan Scaliter
