¿Cómo fabricar un antídoto para el veneno de serpiente? La clave está en su propia sangre
Proteínas presentes en la sangre de la serpiente de cascabel diamante neutralizan el veneno de víbora hasta diez veces mejor que el antiveneno comercial actual en pruebas con ratones.
Las serpientes venenosas producen toxinas capaces de matar en minutos, pero rara vez se envenenan a sí mismas. Ese misterio biológico, largo tiempo dado por sentado, ha llevado a un equipo de investigadores a preguntarse cómo se protegen exactamente estos animales, y la respuesta podría transformar la forma en que se fabrican los antivenenos para humanos.
Buscando el escudo natural de la serpiente
El equipo, liderado por Sean B. Carroll en la Universidad de Maryland, se centró en la serpiente de cascabel diamante occidental (Crotalus atrox). Su hipótesis de partida era sencilla: si estas serpientes sobreviven a su propio veneno, su sangre debe de contener alguna forma de protección molecular frente a las mismas toxinas que ellas mismas inyectan a sus presas.
La búsqueda condujo a una familia de cuatro proteínas inhibidoras derivadas de una glicoproteína sérica ancestral llamada fetuína A, bautizadas como FETUA. Según el estudio, publicado en la revista PNAS, estas proteínas son capaces de neutralizar la actividad enzimática, hemorrágica y letal de las metaloproteinasas presentes en el veneno de distintas especies de víboras.
Diez veces más potentes que el antiveneno actual
Cuando los investigadores combinaron varias de estas proteínas FETUA en proporciones precisas, el resultado superó sus expectativas. Las combinaciones optimizadas protegieron por completo a ratones de laboratorio frente a dosis letales de varios venenos de víbora, y resultaron hasta diez veces más potentes, en peso, que el antiveneno comercial CroFab, uno de los tratamientos de referencia usados hoy en hospitales.
En pruebas específicas, la proteína FETUA-2 detuvo por completo las hemorragias inducidas por el veneno en ratones, mientras que una combinación de tres proteínas protegió íntegramente a los animales frente al veneno, potencialmente mortal, de la víbora de Malaca.
De la sangre de serpiente a un antiveneno recombinante
El interés de este hallazgo va más allá de la propia serpiente. Los antivenenos actuales se fabrican mayoritariamente inmunizando a caballos u ovejas con veneno diluido y extrayendo después los anticuerpos de su sangre, un proceso costoso, lento y que puede provocar reacciones adversas en los pacientes. Un antiveneno basado en proteínas FETUA producidas de forma recombinante (es decir, fabricadas en laboratorio sin necesidad de animales grandes) podría resultar más barato, más seguro y más fácil de producir a gran escala.
Los propios autores son cautos: advierten de que todavía falta demostrar que el tratamiento funciona después de una mordedura real, y no solo cuando se administra antes o junto con el veneno en condiciones controladas de laboratorio, además de comprobar su eficacia frente a otras familias de toxinas presentes en el veneno de serpientes distintas a las estudiadas. Aun así, el hallazgo abre una vía prometedora para mejorar un tratamiento que, según la Organización Mundial de la Salud, sigue siendo inaccesible para buena parte de las más de cinco millones de personas mordidas por serpientes cada año en el mundo.
Referencia
- Nature's antivenom: Combinations of conserved rattlesnake serum metalloproteinase inhibitors block the lethal action of viper venoms (PNAS, 2026). Primer autor: Sean B. Carroll.
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