Darles a las bacterias que nos enferman una cucharada de su propia medicina, o en este caso, de su propia toxina, y acabar con ellas. Una investigación publicada en la revista Structure abre así el camino para el desarrollo de nuevos antibióticos más efectivos.

Muchos tipos de bacterias nos atacan con toxinas diseñadas para secuestrar o matar a las células huésped. Las bacterias podrían resultar dañadas por dichas toxinas, pero no sucede porque disponen de mecanismos de auto protección. Los responsables del estudio, encabezados por Craig L. Smith, un investigador post doc de la Escuela Universitaria de Medicina en Saint Louis (Washington), han descrito uno de estos mecanismos y creen que podría servir para encontrar una forma de desactivarlo.

Los científicos determinaron las estructuras de una toxina y su antitoxina en el Streptococcus pyogenes, una bacteria común que causa diversas infecciones, desde inflamación de garganta a otras que pueden ser mortales, como la fiebre reumática. En el estreptococo, la antitoxina se une a la toxina en una forma que la mantiene inactiva. Si no existiera esa antitoxina, la bacteria se mataría a si misma, señala Smith.

El equipo de Smith descubrió que cuando la antitoxina no se enlaza, cambia de forma. Como se ve en la imagen, la toxina SPN del Streptococcus pyogenes (en color morado) es inhibida por la antitoxina IFS (en naranja), pero su forma es diferente si esta unida o separada. La idea sería por tanto forzar a la IFS a estar libre para que atacara a la bacteria.

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«Es el talón de Aquiles que nos gustaría explotar, y que podría servir para crear un medicamento que estabilice la forma inactiva del mecanismo inmunitario para liberar la toxina en la bacteria», según Thomas E. Ellenberger, otro de los autores del estudio.

Redacción QUO