Científicos de la Universidad de East Angliay del Instituto de Biología Estructural de Francia han identificado la estructura de la proteína NsrR, una proteína bacteriana que se une al ADN y desempeña un papel clave en la resistencia de la bacteria al óxido nítrico (NO), que se produce en la respuesta inmune inicial a la infección.

Con el fin de contrarrestar los efectos del NO, que puede ser tóxico para los organismos vivos, muchas bacterias han evolucionado formas de detectar y desarrollar una respuesta celular. En este sentido, el sensor de NO más común es la proteína reguladora NsrR. Lo que hacen las proteínas reguladoras como esta, es unirse al ADN y controlar si se activan o desactivan determinados genes. La proteína NsrR contiene un tipo especializado de co-factor (un componente adicional de una proteína necesaria para su actividad) conocido como grupo hierro-azufre, muy frágil y reactivo, por lo que es muy difícil trabajar con ellos. Pero los científicos , liderados por Nick Le Brun,han conseguido descubrir cómo la proteína NsrR funciona como sensor del óxido nítrico. De acuerdo con los resultados, publicados en Nature, esta proteína muestra cambios estructurales que le permite regular la activación o desactivación de la producción de enzimas que combaten el NO.

“Se ha demostrado o se asume que muchos de estos reguladores – explica Le Brun en un comunicado –contienen un grupo de hierro-azufre, pero nuestro trabajo proporciona el primer ejemplo de una estructura con este tipo de enlaces y el mecanismo general por el que estos reguladores responden a diferentes señales. Por si fuera poco la estructura también revela que el grupo está unido a la proteína de un modo que no se había observado antes en biología. El proceso de cómo los patógenos sobreviven las respuestas inmunes humanas es complejo, y cada paso que tomamos para entenderlo, mayor es la posibilidad de desarrollar estrategias de intervención que desactiven la respuesta”.

Juan Scaliter